Nichtkompetitive Hemmung
Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums bzw. der Substratbindestelle.
- Die Inhibitorbindung erfolgt weniger spezifisch, verändert aber die Raumstruktur des aktiven Zentrums! Das eigentliche Substrat kann nicht so gut gebunden werden.
- Inhibitoren sind oft Schwermetalle (Hg2+, Pb2+).
- Nichtkompetitive Inhibition kann sehr gut zur Regulation von Stoffwechselwegen eingesetzt werden, z.B. bei der Synthese des Isoleucins. Das Endprodukt Isoleucin hemmt das erste Enzym des Stoffwechselweges. Die Isoleucinproduktion wird damit „heruntergefahren”.
Das aktive Zentrum ist frei für das Substrat. Betrachtet man, welche Enzymzustände es gibt, so finden sich das freie Enzym mit Inhibitor IE sowie das substratbesetzte Enzym mit Inhibitor IES. Der Inhibitor bindet unabhängig vom Substrat bzw. der Substratkonzentration an das Enzym! Damit wird – durch Veränderung des aktiven Zentrums durch den Einfluss des Inhibitors – die Geschwindigkeit des Enzyms derart beeinflusst, dass ein „neuer“ Maximalwert erreicht wird, der unter vmax der ungehemmten Enzymreaktion liegt. Die Steigerung der Substratkonzentration führt zum „gehemmten“ Maximalwert, kann aber nie das „ungehemmte“
Isoleucin-Biosyntheseweg: Die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt.
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