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Raumstruktur

Vom Gen zum Protein
Proteinbiosynthese / Proteine

PrimärStruktur oder Aminosäuresequenz

Die Verknüpfung der a-Carboxygruppe einer Aminosäure mit der a-Aminogruppe einer zweiten Aminosäure durch eine Peptidbindung, ist der erste Schritt zu einer langen Proteinkette. Als Protein werden diese Ketten erst ab einer Länge von 100 Aminosäuren bezeichnet, kürzere Ketten bezeichnet man als Peptidketten.

Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren.
Peptidbindung zwischen zwei Aminosäuren.

Merke

Protein = Aminosäurekette mit einer Länge > 100 Aminosäuren

1953 konnte Frederick Sanger die Reihenfolge der Aminosäuren für das Proteinhormon Insulin bestimmen.

Warum ist die Kenntnis der Aminosäuresequenz so wichtig?

- Aminosäuresequenz gibt oft Aufschluß über Wirkungsmechanismus (Katalysemechanismus)

- Verständnis von Sequenz, Faltung und Struktur

- Molekularpathologie: Veränderungen der Struktur führen zu funktionellen Anomalien und Krankheiten (Sichelzellenanämie oder cystische Fibrose).

- Evolution: anhand der Sequenz kann ermittelt werden, welche Proteine gemeinsamer Vorläufer besaßen.

Anfinsen konnte in seinen berühmten Experimenten von 1954 zeigen, dass zur Faltung eines Proteins nur die Information der Aminosäuresequenz nötig ist.

Anfinsen benutzte in seinen Experimenten das Enzym Ribonuklease. Dieses konnte nach Denaturierung in vitro wieder zu einem nativen und aktiven Protein gefaltet werden.

Merke

Die Aminosäuresequenz legt die spätere Struktur des Proteins fest!

Sekundärsturkturelemente

Aufbauend auf der Primärstruktur oder Aminosäurensequenz werden die Sekundärstrukturen ausgebildet. Sekundärstrukturen beziehen sich auf die räumliche Anordnung von Aminosäureresten, die in der linearen Sequenz nahe beieinander liegen.  a-Helix oder b-Faltblatt sind Sekundärstrukturelemente.

Die Struktur der a-Helix und des b-Faltblatts wurde von Pauling und Corey 1951 theoretisch abgeleitet. Dies war 6 Jahre, bevor erste Röntgenstrukturanalysen das Vorhanden sein dieser Strukturelemente bestätigen konnten. Pauling soll – erkrankt an einem Grippevirus vom Krankenbett aus arbeitend- mit Papier, Schere und Klebstoff diese wichtige Entdeckung gemacht haben.

Der Anteil von a-Helix und b-Faltblatt ist sehr unterschiedlich in Proteinen. Meist liegt eine Kombination aus a-Helices und b-Faltblättern vor, sogenannte Supersekundärstrukturen. Diese bilden oft eine Faltungseinheit oder Domäne. Bekannte Vertreter sind das a/b-Sandwich und die „Jelly roll“.

Merke

Sekundärstrukturelemente:
alpha-Helix & beta-Faltblatt

Tertiär- und Quartärstruktur

Unter Tertiärstruktur versteht man die räumliche Beziehung von Aminosäureresten, die innerhalb der linearen Sequenz weit voneinander entfernt sind, sowie das Muster der Disulfidbrücken und Lysinseitenketten. Die Trennungslinie zwischen Sekundär- und Tertiärstruktur ist etwas willkürlich.

Merke

Mehr als eine Polypeptidkette? => Zusammenlagerung zur Quartärstruktur

Lagern sich mehrere Polypeptidketten zu funktionellen Proteinen zusammen sich bilden sie damit die Quartärstruktur. Jede Polypeptidkette wird dann als Untereinheit bezeichnet. Die Abbildung zeigt die vier Organisationsebenen des Proteinaufbaus.

Proteinfaltung
Proteinfaltung: Überblick über die verschiedenen Stufen der Proteinfaltung ausgehend von der Primärstruktur hin zur Quartärstruktur des Proteins. Aus linearere Information (= Aminosäuresequenz) wird dreidimensionale Struktur.
Lückentext
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Aufbauend auf der oder Aminosäurensequenz werden die Sekundärstrukturen ausgebildet. Sekundärstrukturen beziehen sich auf die räumliche Anordnung von Aminosäureresten, die in der linearen Sequenz beieinander liegen.  a-Helix oder b-Faltblatt sind Sekundärstrukturelemente.
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Autor: Dr. Martina Henn-Sax

Dieses Dokument Raumstruktur ist Teil eines interaktiven Online-Kurses zum Thema Molekularbiologie Rheinland-Pfalz.

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