Aufbau von Proteinen
Primärstruktur der Proteine
Im Ribosom werden die auf der mRNA codierten Aminosäuren aneinandergeheftet. Über Peptidbindungen entsteht eine lange Kette. Bei einer Kette aus weniger als 100 Aminosäuren spricht man von Peptid, alle Ketten >100 Aminosäuren werden als Protein bezeichnet.
Die Auffaltung dieser im Ribosom entstehenden linearen Aminosäurekette ist allein durch die Abfolge der Aminosäuren bestimmt!
In der Primärstruktur können nahe beieinander liegende Aminosäurereste interagieren. Dies erfolgt z.B. über Wasserstoffbrücken, die zwischen den einzelnen Resten ausgebildet werden.
Sekundärstrukturelemente: alpha-Helix und beta-Faltblatt
- Durch derartige Bindungskräfte kommt es zur Auffaltung in Schraubenform (alpha-Helix) oder flächiger Form (beta-Faltblatt).
Tertiärstruktur: funktionelles Protein
Aus der Interaktion der Sekundärstrukturelemente resultiert die Tertiärstruktur.
- Hierbei spielen Interaktionen zwischen Aminosäureresten eine Rolle, die in der Primärstruktur relativ weit auseinander liegen.
- Wasserstoffbrücken oder hydrophobe Wechselwirkungen sind dabei die Hauptkontaktformen.
- Disulfidbrücken können ebenso ausgebildet werden.
Merke
Ist nur eine Aminosäurekette an der Bildung des Proteins beteiligt, dann ist mit der Anordnung der Aminosäuren in der Tertiärstruktur das Protein voll funktionsfähig.
Quartärstruktur: Komplexe Proteinfabriken
Sind mehrere Ketten an einem Protein beteiligt, so müssen diese zusammengelagert werden. In der Quartärstruktur werden die einzelnen gefalteten Ketten via Wasserstoffbrückenbindung oder hydrophober Interaktion zur funktionellen Einheit.
Beispiel
Hämoglobin, das Transportprotein für Sauerstoff, besteht aus 4 Aminosäureketten oder Untereinheiten.
DNA-Polymerase II, das Enzym, das im Bakterium E. coli zur DNA-Replikation eingesetzt wird, besteht aus 10 Untereinheiten.
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