Physikalische Chemie

Das Kapitel Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit in unserem Online-Kurs Physikalische Chemie besteht aus folgenden Inhalten:

  1. Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    Zeit - Konzentrationsdiagramm
    Die Reaktionsgeschwindigkeit ist definitionsgemäß die Konzentrationsänderung pro Zeiteinheit des Zeitraumes, in der eine chemische Reaktion abläuft. Dabei nimmt in der Regel die Konzentration der Edukte ab, mit gleichzeitiger Zunahme der Produktkonzentration.Beispielreaktion:A + B $\rightarrow$ ABEdukt(e) Produkt(e)Man unterscheidet zwischen:$v(AB) = + \dfrac{\Delta c(AB)}{\Delta t} = \dfrac{dc(AB)}{dt} = x \dfrac{mol}{L \cdot s}$= positive produktbezogene Reaktionsgeschwindigkeit.$v(A/B) ...
  2. Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
    Die Reaktionsgeschwindigkeit ist, neben der Konzentration, von Parametern wie:TemperaturKatalysatorenDruck und Zerteilungsgradabhängig. Über diese Faktoren kann man wesentlich auf die Reaktionsgeschwindigkeit einwirken, sie also beschleunigen oder verlangsamen.
  3. Temperatur
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren > Temperatur
    Die Temperatur ist ein weiterer zu berücksichtigender Faktor. Sie ist ein Maß für die thermische Bewegung von Atomen und Molekülen und beschreibt den Wärmezustand. Jedes Atom in jedem Molekül kann sich in verschiedene Richtungen, je nach Konformation (Freiheitsgrad: Translation, Rotation, Vibration), bewegen. Die Temperatur ist die Gesamtheit aller zwischen den Molekülen herrschenden Energie, die für deren Bewegung sorgt und als Wärme wahrnehmbar wird. ...
  4. Katalysator
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren > Katalysator
    Biokatalysator Enzym
    Ein Katalysator ist ein Stoff, der die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöht, sie beschleunigt. Er setzt die Aktivierungsenergie, die Energie, welche notwendig ist, um eine an sich spontane Reaktion in Gang zu setzen (Wärmeenergie, mechanische Energie, Lichtenergie), herab, geht aber selbst unverändert aus der Reaktion hervor. Katalysatoren wirken nur selektiv, d.h., man kann nur bestimmte Katalysatoren für bestimmte Reaktionen einsetzen.Rot                 ...
  5. Druck und Zerteilungsgrad
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren > Druck und Zerteilungsgrad
    Einflu des Drucks auf die Kinetik im Verbrennungsmotor
    DruckDer Druck wird mit $p$ abgekürzt und beschreibt die Kraft, die auf eine Fläche wirkt; diese wird in Pascal $(Pa)$ angegeben. Der Druck spielt vor allem bei gasförmigen Edukten eine Rolle. Mit einer Erhöhung des Druckes nimmt die Konzentration zu und damit die Wahrscheinlichkeit, dass zwei Teilchen aufeinandertreffen und miteinander reagieren. Zugleich steigt die Reaktionsgeschwindigkeit (je größer das Volumen bei konstanter Stoffmenge, desto geringer ...
  6. Anwendungsbeispiele
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Anwendungsbeispiele
    Typische Anwendungsbereiche für die Kinetik sind verschiedene Analyseverfahren zur Messung von Konzentrationsänderungen der Reaktionspartner, wie z.B.         Fotometrie         Potentiometrie  
  7. Fotometrie
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Anwendungsbeispiele > Fotometrie
    Aufbau eines Fotometers
    Die fotometrische Messung der Reaktionsgeschwindigkeit hat sich vor allem in der Organik als eines der wichtigsten Analyseverfahren bewährt.Aufbau eines Fotometers ($I_0$ = Anfangsintensität des Licht bestimmter Wellenlänge, $I$ = abgeschwächte Intensität nach Passage der Küvette)Bei der Fotometrie wird Licht definierter Wellenlänge (meist UV bis Infrarot) mithilfe eines Fotometers durch eine Probe geschickt und die Extinktion gemessen. Die Extinktion gibt an, wie ...
  8. Potentiometrie
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Anwendungsbeispiele > Potentiometrie
    Titrationskurven in der Potentiometrie
     Aufbau eines Potentiometers zur Messung der elektromotorischen Kraft als elektrische Differenz zwischen den Elektroden Die Potentiometrie ist ein Verfahren der Elektroanalyse, bei dem durch Potentialmessung an einer Elektrolytlösung Rückschlüsse über deren Zusammensetzung gezogen werden. Die potentiometrische Titration ist eigentlich ein Verfahren zur Maßanalyse, bei dem der Endpunkt der Titration potentiometrisch angezeigt wird. Dazu wird die Potentialdifferenz ...
  9. Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
    Ohne Enzyme wäre sicher kein Leben auf diesem Planeten möglich, katalysieren sie doch schon seit Milliarden von Jahren chemische Prozesse in Organismen und ermöglichen so erst das, was wir unter einem Metabolismus (Stoffwechsel) verstehen. In jüngerer Zeit stehen Enzyme auch im Fokus der (bio)chemischen Industrie, da mit „Maßgeschneiderten“ Versionen von ihnen viele Synthesen zugänglich sind, die sonst nur unter enormem Aufwand möglich wären. Aus ...
  10. Enzyme
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzyme
    Als Enzyme bezeichnet man eine umfangreiche Gruppe von intra- bzw. extrazellulären hochmolekularen Eiweißstoffen, die im Organismus als biologische Katalysatoren („Biokatalysatoren“) durch Beeinflussung der Aktivierungsenergie die Reaktionsgeschwindigkeit chemischer Prozesse z.T. auf das Millionenfache des Wertes ohne Enzym erhöhen. Im Allgemeinen katalysieren Enzyme beide Reaktionsrichtungen und werden dabei, wie andere chemische Katalysatoren, nicht verändert. Selbst ...
  11. Exkurs: Katalyse
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Exkurs: Katalyse
    Reduktion der Aktivierungsenergie durch einen Katalysator
    Definition Katalysator:„Katalysator (von der Katalyse, griechisch, katálysis – Auflösung mit lateinischer Endung) bezeichnet in der Chemie einen Stoff, der die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion erhöht, ohne dabei selbst verbraucht zu werden. Dies geschieht durch Herabsetzung der Aktivierungsenergie.Reduktion der Aktivierungsenergie durch einen KatalysatorKatalysatoren ändern somit die Kinetik chemischer Reaktionen, ohne deren Thermodynamik zu verändern. ...
  12. Chemisorption
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Exkurs: Katalyse > Chemisorption
    Ein Kohlenstoffmonoxid-Molekl wird kovalent an die Oberflche eines Stoffes gebunden  (z.B. im Autoabgaskatalysator)
    Unter Chemisorption, also der „chemischen Adsorption”, versteht man eine besondere Form der Adsorption. Generell ist eine Adsorption (von lat. adsorbere „[an]saugen“) eine Konzentrationsanreicherung einer Flüssigkeit oder eines Gases an der Oberfläche eines Festkörpers. So ist in der folgenden Abbildung zu sehen, dass die Konzentration des Gases (grüne Kugeln) im freien Raum (c) wesentlich geringer ist als in der Nähe (b) des Festkörpers (a).Konzentrationsanreicherung ...
  13. Homogene und heterogene Katalyse
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Exkurs: Katalyse > Homogene und heterogene Katalyse
    Aus n-Butanol, Essigsure und einem Proton wird Essigsurebutylester und Wasser, das Proton wird an die Lsung zurckgegeben
    Man unterscheidet zwischen homogener und heterogener Katalyse:Homogene Katalyse: Der Katalysator gehört der gleichen Phase an wie das Reaktionssystem, also z.B. flüssiger Katalysator in flüssiger Reaktionsmischung gelöst. Die Synthese von Estern kann durch starke Säuren bzw. ihre Protonen katalysiert werden, so z.B. durch Schwefelsäure die Synthese von Essigsäurebutylester aus n – Butanol und Essigsäure: Heterogene Katalyse: Der Katalysator ...
  14. Katalysatorgifte
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Exkurs: Katalyse > Katalysatorgifte
    Katalysatoren werden bei einer Reaktion nicht verbraucht, das ist eine ihrer charakteristischen Eigenschaften. Sie sind jedoch nicht völlig unempfindlich gegen manche Stoffe, die man treffend Katalysatorgifte getauft hat. Sie belegen die Oberfläche eines Katalysators, machen diese dadurch temporär oder permanent unbrauchbar und mindern so die Katalysatorwirkung oder schalten diese vollständig aus.Reversibel wird ein Autoabgaskatalysator schon durch das Kohlenstoffmonoxid vergiftet, ...
  15. Enzymreaktionen
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen
    Eine Enzymreaktion wird nach folgendem Schema beschrieben:$E   +   S    \rightarrow    [ES]   \rightarrow   E    +   P$$E = Enzym, S = Substrat, P = Produkt$Enzym und Substrat binden aneinander. Dabei wird ein Komplex aus Enzym und Substrat gebildet $(Enzym-Substrat-Komplex [ES])$.Der für das Enzym spezifische Reaktionsmechanismus läuft ab und das zum Produkt umgewandelte Molekül wird freigesetzt. Das Enzym kann ...
  16. Substrat- und Wirkungsspezifität
    Dieser Text ist als Beispielinhalt frei zugänglich!
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Substrat- und Wirkungsspezifität
    Schlssel - Schloss - Prinzip
    Die Abbildung rechts deutet den induced fit („induzierte Passform“, die Ausbildung eines Enzym-Substrat-Komplex) zwischen Enzym und Substrat(en) an. Enzym und Substrat bewegen sich aufeinander zu (siehe „11 Uhr“, folgende Abbildung), sodass es zu einer optimalen Einpassung des Substrats in das Enzym kommt.Den Ablauf einer Enzymreaktion kann man sich folgendermaßen vorstellen: Ein Enzym bindet ein für diesen Biokatalysator spezifisches Substrat (E + S). Es bildet ...
  17. Aktives Zentrum
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    PacMan
    Das im Enzym (am aktiven Zentrum) gebundene Substrat wird durch die Interaktion mit den katalytisch aktiven Aminosäureresten im aktiven Zentrum umgewandelt. Das entstandene Produkt wird schnell aus dem Enzym freigesetzt $(E+P)$. Das Enzym kann direkt in der nächsten Reaktion eingesetzt werden. Es verlässt die Reaktion unverändert! Diese sog. aktiven Zentren (im Englischen: „active sites“) bestehen aus räumlich benachbarten (aber nicht unbedingt in der Primärstruktur ...
  18. Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
    Dieser Text ist als Beispielinhalt frei zugänglich!
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
    Katalase wandelt Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff um. Das Enzym entgiftet auf diesem Weg im Körper oder in der Pflanze (Fotorespiration) entstehende Peroxide.$H_2O_2   \leftrightharpoons   H_2O   +   ½ O_2$Katalase ist eines der effizientesten Enzyme, die man bisher charakterisiert hat. Sie hat eine sehr hohe Wechselzahl und kann ca. 10.000.000 Substratmoleküle pro Sekunde umsetzen!Die Katalasereaktion teilt sich in zwei Schritte:1.      ...
  19. Michaelis-Menten-Kinetik
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    Michaelis-Menten- Konstante: Substrakonzentration, bei der die halbe Sttigung erreicht ist.
    Was passiert, wenn die Substratkonzentration bei einer Enzymreaktion erhöht wird?Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu; dies geschieht so lange, bis alle Enzymmoleküle arbeiten.Merkhilfe: „Supermarktkassen"dann ist die maximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ($v_{max}$).Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des umzusetzenden SubstratsDie Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird, ...
  20. Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
    Temperaturoptimum Fotosynthese
    Wird im Verlauf einer Reaktion die Temperatur erhöht, so steigt auch die Reaktionsgeschwindigkeit. Eine Faustregel sagt: Wird die Temperatur um 10 °C erhöht, dann verdoppelt sich die Reaktionsgeschwindigkeit (RGT-Regel = Reaktions-Geschwindigkeit-Temperatur-Regel).In biologischen Systemen ist dies nur bedingt richtig. Biomoleküle degenerieren ab einer bestimmten Temperatur, die für den jeweiligen Organismus ganz spezifisch ist. Daher hat jedes Enzym ein spezifisches Temperaturoptimum. ...
  21. Enzymhemmung
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Enzymhemmung
    Das optimale Zusammenspiel von Enzym und Substrat ermöglicht eine schnellstmögliche Umsetzung des Substrats.Liegt die maximale Substratkonzentration vor (Sättigungsbereich der Michaelis-Menten-Kinetik), kann die Wechselzahl bestimmt werden. Die Wechselzahl beschreibt die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeiteinheit umgesetzt werden.Die Carboanhydrase kann 600.000 Substratmoleküle pro Sekunde umsetzen, Lysozym hingegen nur 30 Substratmoleküle pro Minute. Diese Werte ...
  22. Kompetitive Hemmung
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Enzymhemmung > Kompetitive Hemmung
    Situation: Inhibitor ist sehr hnlich der Subtratstruktur. Beide ? Substrat und Inhibitor ? haben ihre Bindestelle im aktiven Zentrum. Daher knnen nicht beide mglichen Bindungspartner gleichzeitig an das Enzym binden! Es gibt daher drei Mglichkeiten, wie das Enzym vorliegen kann: Als freies Enzym E, als Enzym-Substrat-Komplex ES oder als Enzym-Inhibitor-Komplex EI. Die Anfangssteigerung der gehemmten Enzymreaktion ist flacher, die Messung betrachtet nur umgesetztes Substrat. Da nun ein Wettbewerb zwischen ES und EI besteht, aber nur ES zu einem messbaren Produkt fhrt, wird die Enzymreaktion langsamer. Bei steigender Substratkonzentration, verdrngt das Substrat den Inhibitor nach und nach. Die enzym- und substratspezifische Maximalgeschwindigkeit wird erreicht!
     Vom lateinischen „competitor“ = Mitbewerber abgeleitete  Bezeichnung für die folgende Situation:Der Inhibitor ist dem Substrat in seiner Struktur sehr ähnlich. Beide – Substrat und Inhibitor – haben ihre Bindungsstelle im aktiven Zentrum. Daher können nicht beide möglichen Bindungspartner gleichzeitig an das Enzym binden! Es gibt somit drei Möglichkeiten, wie das Enzym vorliegen kann: als freies Enzym E, als Enzym-Substrat-Komplex ES oder ...
  23. Nichtkompetitive Hemmung
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Enzymhemmung > Nichtkompetitive Hemmung
    Isoleucin-Biosyntheseweg - Die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt.
    Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums bzw. der Substratbindestelle.Die Inhibitorbindung erfolgt weniger spezifisch, verändert aber die Raumstruktur des aktiven Zentrums! Das eigentliche Substrat kann nicht so gut gebunden werden.Inhibitoren sind oft Schwermetalle (Hg2+, Pb2+).Nichtkompetitive Inhibition kann sehr gut zur Regulation von Stoffwechselwegen eingesetzt werden, z.B. bei der Synthese des Isoleucins. Das Endprodukt Isoleucin hemmt das erste Enzym des Stoffwechselweges. ...
  24. Denaturierung
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Denaturierung
    Proteine im Ei denaturieren durch Hitze, die Broklammern bilden zu dem Vorgang eine Analogie auf Moleklebene
    Hitze Enzyme sind im Allgemeinen relativ empfindlich gegenüber physikalischen und chemischen Einflüssen. Von den physikalischen ist die Denaturierung durch Wärme von besonderer Bedeutung. So gerinnt z.B. das Hühner-Eiweiß (Eiklar) oberhalb von 65 °C. Dies beruht auf einer Zerstörung der Raumstruktur unter Aufbrechen der schwachen innermolekularen Wechselwirkungen der Proteine, aus denen die Enzyme bestehen. Dabei werden aber die kovalenten Bindungen nicht verändert, ...
  25. Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
    Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit > Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik > Enzymreaktionen > Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
    Amylase ist ein Enzym in unserem Speichel, das Stärke spaltet.Aufgabe: Im Experiment soll das Temperaturoptimum der Amylase ermittelt werden. Dazu werden Stärke, Iod-Kaliumiodid-Lösung (Lugolsche Lösung) und Speichel einer Versuchsperson benötigt. Weiterhin sind notwendig: Reagenzgläser, Räume verschiedener Temperatur oder ein Thermoblock bzw. eine Heizplatte und ein Kühlschrank.Experimentelle Durchführung: Eine identische Menge Stärke (0,1 g) wird ...
Physikalische Chemie
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