Vielfalt des Immunsystems

Antikörper sind Proteine, die von Plasmazellen (B-Zellen) gebildet werden und Antigene oder Erreger Epitope spezifisch erkennen. Antikörper sind extrem vielfältig.

• ca. 10 Millionen verschiedene Antikörper-Sorten
• unterscheiden sich in ihrem Aufbau
• 5 Klassen: IgG (am häufigsten), IgA, IgM, IgD, IgE
• IgG besteht aus 4 Untereinheiten:
• 2 identische leichte L-Ketten mit je ca. 214 Aminosäuren
• 2 identische schwere H-Ketten mit je ca. 446 Aminosäuren

Außerdem enthalten Antikörper eine konstante und eine variable Region.

• Die variable Region trägt 2 Antigenbindungsstellen.
• Die konstante Region steuert Funktionen der Antikörper.
• Hot Spots = Stellen in der variablen Region, die sich besonders voneinander unterscheiden und häufig durch Mutationen hervorgerufen werden

Antikörper – Proteine mit charakteristischer Y-Form

Antikörper kommen im Blut, in Körperflüssigkeiten wie der Lymphe und in Zellen vor. Ihre Aufgabe ist es, fremde Antigene spezifisch zu erkennen.

Das Antikörperprotein zeigt mit seiner hohen Spezifität in der Antigenerkennung ganz bestimmte Eigenschaften, die in der Struktur des Proteins bzw. schon auf Genebene zu erkennen sind. So gibt es neben den schweren Ketten C_H1 (hellblau) auch leichte Ketten C_H2 (dunkelblau), die über flexible Schleifenregionen (rot) miteinander verbunden sind. Variabler und konstanter Bereich des Immunglobulin G sind durch rote und violette Färbung gekennzeichnet.

Bau eines Antikörpers anhand von Immunglobulin Gelb maskiert: Anbindungsstelle des Antigens. Auf den ersten Blick sieht die Struktur des Antikörpers wie der Buchstabe Y aus. Bei genauerer Ausrichtung wird klar, dass konstante und variable Regionen kombiniert werden um ein stabiles Protein mit einer hohen Anpassungsfähigkeit erzeugen zu können.

Interaktion von Antigen und Antikörper

Antikörper binden mit ihrer A(ntigen)-B(indungs)-Region ihr Epitop relativ spezifisch. Ein bestimmter, kurzer Abschnitt (= Epitop) des Antigens wird erkannt und analog zum Schlüssel-Schloss-Prinzip an den Antikörper gebunden. Da ein Antikörper mehr als eine Antigen-Bindestelle besitzt, kommt es zur Ausfällung des Antikörper-Antigen-Komplexes. Effektiv ist diese Agglutination (Verklumpung) allerdings nur, wenn eine ähnliche Anzahl von Epitopen und Bindungsstellen vorhanden ist.