nicht kompetitive Hemmung

• Die Inhibitorbindung erfolgt weniger spezifisch, verändert aber die Raumstruktur des aktiven Zentrums! Das eigentliche Substrat kann nicht so gut gebunden werden.
• Inhibitoren sind oft Schwermetalle (Hg²⁺, Pb²⁺)
• Nicht-kompetitive Inhibition kann sehr gut zur Regulation von Stoffwechselwegen eingesetzt werden, z.B. bei der Synthese des Isoleucins. Das Endprodukt Isoleucin hemmt das erste Enzym des Stoffwechselweges. Die Isoleucinproduktion wird damit “heruntergefahren”.

Isoleucin-Biosyntheseweg - Die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt.

Wie sieht die nicht-kompetitive Inhibition graphisch aus?

nicht kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrum. Das aktive Zentrum ist frei für das Substrat. Betrachtet man, welche Enzymzustände es gibt, so finden sich das freie Enzym mit Inhibtor (IE) sowie das substratbesetzte Enzym mit Inhibitor (IES). Der Inhibitor bindet unabhängig vom Substrat bzw. der Substratkonzentration an das Enzym! Damit wird ? durch Veränderung des aktiven Zentrums durch den Einfluss des Inhibitors ? die Geschwindigkeit des Enzyms derart beeinflusst, dass ein ?neuer? Maximalwert erreicht wird, der unter vmax der ungehemmten Enzymreaktion liegt. Die Steigerung der Substratkonzentration führt zum ?gehemmten? Maximalwert kann aber nie das ?ungehemmte? vmax erreichen!

Enzyme können nicht nur gehemmt, sondern auch positiv beeinflusst werden. Das Prinzip der positiven Beeinflussung oder Aktivierung ist gleich der nicht kompetitiven Hemmung, wird aber dann als allosterische Aktivierung oder allosterische Regulation des Enzyms bezeichnet.