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Beispiele für Enzymreaktionen - Urease

Prozesse zur ATP-Gewinnung / Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell / Einfluss von Hitze auf Enzyme - Ein Experiment

Enzymreaktionen sind vielfältig. Auf den kommenden Seiten haben wir einige klassische Enzymexperimente und -reaktionen zusammengetragen.

Anhand des Beispiels „Urease Experiment" sollen die Wirkung, und Regulation eines Enzyms verdeutlicht werden.

Bereits 1926 konnte Urease als erstes Enzym in Form eines Proteinkristalls erzeugt werden. 

Dieses erste kristallisierte Enzym ist gleichzeitig ein sehr großes Enzym mit einer Molmasse von 545.000 g/mol! Es besteht aus sechs identischen Untereinheiten mit jeweils 840 Aminosäuren.

Zum Vergleich: Ein durchschnittliches Stoffwechselenzym hat ca. 250 Aminosäuren!

Die Urease-Reaktion
Biochemisch wird die Urease Harnstoff-Amidohydrolase genannt. Im Enzymnamen steckt schon die Reaktion, welche von der Urease durchgeführt wird: Harnstoff (Urea) wird hydrolysiert.

Urease baut den Harnstoff zu Carbamidsäure ab, die spontan in Ammoniak und CO2 zerfällt.

NH2-CO-NH2 + H2O -> 2 NH3 + CO2 

Vorkommen Urease (Beispiele)

  • Pflanzen wie Sojabohne oder Schwertbohne
  • Schimmelpilze
  • Bodenbakterien

Die „Landluft“ bzw. der Ammoniakgeruch von Gülle hat seinen Grund im bakteriellen Harnstoffabbau.

Hinweis

Hier klicken zum Ausklappen

Ammoniak kann im „Toiletten-Experiment" nachgewiesen werden. Ein feuchtes Indikatorpapier (Lackmus) soll dabei in einer schlecht gelüfteten Toilette angebracht werden. Das Indikatorpapier zeigt eine Blaufärbung. Dies ist ein Hinweis auf eine flüchtige Base. Der Geruch identifiziert diese als Ammoniak.

Beeinflussung der Enzymaktivität

Die Katalyse der Reaktion findet im aktiven Zentrum statt. Urease kann sehr gut mit Metallionen gehemmt werden. Silber- und Kupferionen sind schädlich für die Urease.

Im Experiment lässt sich diese Enzymhemmung zeigen.

Vorbereitung:

  • Vier Reagenzgläser werden mit frischer Harnstofflösung und ein paar Tropfen des Indikators Phenolphthalein gefüllt.
  • In vier weitere Reagenzgläser werden je 1 ml Wasser und eine Spatelspitze Urease gegeben. Das Enzym wird durch Schütteln suspendiert.
  • Zu den Ureasesuspensionen pipettiert man 100 µl einer Schwermetallsalzlösung und lässt diese 2–3 min auf das Enzym einwirken. Ein Reagenzglas dient als Kontrolle und bleibt ohne Schwermetallzusatz.
  • Ansatz #1: Bleilösung
  • Ansatz #2: Silberlösung
  • Ansatz #3: Kupferlösung
  • Ansatz #4: keine Schwermetallzugabe!

Experiment:

Die Harnstofflösungen werden mit den Enzymsuspensionen 1–3 sowie mit dem Kontrollansatz gemischt.

Beobachtung:

Ansatz #4 (Kontrolle) zeigt eine Rotfärbung. Ammoniak, das in diesem Ansatz gebildet wird, führt zum Farbumschlag des Indikators Phenolphthalein.

Ansätze #3 und #2: Lösung bleibt unverändert. Das Enzym ist aufgrund der Hemmung nicht mehr funktionsfähig.

Ansatz #1: Rotfärbung des Indikators.

Die Hemmung durch Silber- oder Kupferionen kann durch Zugabe des tatsächlichen Substrats wieder aufgehoben werden. Welche Form der Hemmung liegt vor?

Aktives Zentrum

Die Urease trägt zwei komplex gebundene Nickel(II)-Ionen in ihrem aktiven Zentrum. Hier werden Wasser und Harnstoff gebunden. Die Metallionen sorgen für die exakte sterische Ausrichtung der Moleküle der beiden Reaktionspartner Wasser und Harnstoff und für die Polarisierung von Bindungen.

Weitere Inhibitoren sind

Thioharnstoff, N-Methylharnstoff

Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Stoffwechsel

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  • Grundlagen des Stoffwechsels
    • Einleitung zu Grundlagen des Stoffwechsels
    • Grundlagen des Stoffwechsels (Allgemein)
    • Energieumwandlung
      • Einleitung zu Energieumwandlung
      • Wege der Energieumwandlung - Basiswissen Chemie
        • Einleitung zu Wege der Energieumwandlung - Basiswissen Chemie
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        • Kohlenwasserstoffe und funktionelle Gruppen
          • Einleitung zu Kohlenwasserstoffe und funktionelle Gruppen
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    • Fließgleichgewicht und Regulation des Stoffwechsels
    • Stoffwechselregulation
  • Prozesse zur ATP-Gewinnung
    • Einleitung zu Prozesse zur ATP-Gewinnung
    • Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell
      • Einleitung zu Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell
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