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Eigenschaften der Enzyme

Prozesse zur ATP-Gewinnung / Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell

Enzyme sind Biokatalysatoren. Wie die in der Chemie eingesetzten Katalysatoren sind sie in der Lage, die Aktivierungsenergie herabzusetzen und so die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen. Ein Katalysator geht immer unverändert aus der durchgeführten Reaktion hervor.

Meist sind Enzyme Proteine, es gibt aber auch sogenannte Ribozyme (Enzyme aus RNA-Material -> Entstehung des Lebens).

Enzymreaktionen finden im aktiven Zentrum statt

Die eigentliche Reaktion findet im aktiven Zentrum des Enzyms statt. Dieses aktive Zentrum besteht aus nur wenigen Aminosäureresten, die aber genau die chemischen Eigenschaften besitzen, die notwendig sind, um das Substrat zu binden und umzuwandeln. Beispiel: ba8-Barrel besitzt insgesamt ca. 250 Aminosäuren, davon bilden drei das aktive Zentrum. Übrigens sind die katalytisch aktiven Reste im aktiven Zentrum im Laufe der Entwicklungsgeschichte konserviert worden. Das heißt, Enzyme, die die gleiche Funktion ausüben, zeigen Übereinstimmungen in ihren aktiven Zentren. 

Was ist das Besondere am aktiven Zentrum?

  • Das aktive Zentrum ist ein wasserfreier Reaktionsraum. Die oftmals reaktionsbehindernde Hydrathülle um Substrate wird entfernt.
  • Das aktive Zentrum gewährleistet die korrekte räumliche Anordnung des Substrats innerhalb des Enzyms.
  • Die Aminosäurereste im aktiven Zentrum binden das Substrat in optimaler Orientierung, wodurch die Aktivierungsenergie herabgesetzt wird.
  • Im aktiven Zentrum können Aminosäurereste Ladungen des Substrats übernehmen oder umlagern. Dadurch können Bindungen einfacher gespalten werden.
  • Durch die spezifische strukturelle Anpassung des aktiven Zentrums wird die Aktivierungsenergie einer Reaktion gesenkt.

Aktivierungsenergie

Erst wenn ein gewisser Energiebetrag überwunden wird, kann die Reaktion ablaufen = AKTIVIERUNGSENERGIE. 

Aktivierungsenergie:
Aktivierungsenergie: Ein Katalysator setzt die Aktivierungsenergie einer Reaktion herab und erhöht ihre Reaktionsgeschwindigkeit. Verglichen werden hier die Aktivierungsenergie einer Reaktion ohne Katalysator (rote Linie) und mit Katalysator (schwarz gestrichelte Linie). Im aktiven Zentrum eines Enzyms kann die Aktivierungsenergie herabgesetzt werden: durch korrektes Ausrichten des Substrates; indem das Substrat unter Spannung gesetzt und so leichter umwandelbar wird; indem Ladungen auf das Substrat übertragen werden und dieses so leichter zu spalten ist.

Coenzyme als Partner in der enzymatischen Reaktion

Viele der katalysierten Reaktionen benötigen die Hilfe von Coenzymen. Dabei sind die Redoxäquivalente NAD+/NADH+H+ und FAD/FADH2 am häufigsten vertreten. Die kleinmolekularen Nichtproteinverbindungen sind am Reaktionsgeschehen beteiligt und stellen z.B. Elektronen oder Protonen zur Verfügung bzw. nehmen diese auf. Coenzyme müssen nach jeder Reaktion regeneriert werden, daher ist die Bezeichnung Cosubstrat eigentlich zutreffender. Enzyme tragen ebenso prosthetische Gruppen, das sind fest in der Proteinstruktur gebundene Ionen wie z.B. Ca2+, Mg2+, Zn2+, die z.B. bei der Bindung des Substrats mithelfen.

Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Stoffwechsel

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Diese Themen werden im Kurs behandelt:

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  • Grundlagen des Stoffwechsels
    • Einleitung zu Grundlagen des Stoffwechsels
    • Grundlagen des Stoffwechsels (Allgemein)
    • Energieumwandlung
      • Einleitung zu Energieumwandlung
      • Wege der Energieumwandlung - Basiswissen Chemie
        • Einleitung zu Wege der Energieumwandlung - Basiswissen Chemie
        • Wasser - das Lebenselexier
        • Kohlenwasserstoffe und funktionelle Gruppen
          • Einleitung zu Kohlenwasserstoffe und funktionelle Gruppen
          • Charakteristischen Reaktionen
      • Zellen und Organellen des Stoffwechsels
    • Fließgleichgewicht und Regulation des Stoffwechsels
    • Stoffwechselregulation
  • Prozesse zur ATP-Gewinnung
    • Einleitung zu Prozesse zur ATP-Gewinnung
    • Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell
      • Einleitung zu Enzymatik - Grundlage: Proteinwissen generell
      • Aufbau von Proteinen
      • Eigenschaften der Enzyme
        • Einleitung zu Eigenschaften der Enzyme
        • Schlüssel-Schloss-Prinzip
      • Ablauf der Enzymreaktion
      • Möglichkeiten der Enzymbeeinflussung
        • Einleitung zu Möglichkeiten der Enzymbeeinflussung
        • Biokatalysatoren: Einfluss von Temperatur, pH, Salzkonzentration
        • kompetetive Hemmung
        • nicht kompetitive Hemmung
        • allosterische Wechselwirkung
          • Einleitung zu allosterische Wechselwirkung
          • Schwermetalle und Enzymaktivität
      • Einfluss von Hitze auf Enzyme - Ein Experiment
        • Einleitung zu Einfluss von Hitze auf Enzyme - Ein Experiment
        • Beispiele für Enzymreaktionen - Urease
        • Beispiele für Enzymreaktionen - Katalase
      • Enzyme im Alltag
  • Fotosynthese
    • Einleitung zu Fotosynthese
    • Ort der Fotosynthese
      • Einleitung zu Ort der Fotosynthese
      • Chloroplasten: Organelle der Fotosynthese
        • Einleitung zu Chloroplasten: Organelle der Fotosynthese
        • Endosymbionten-Hypothese
    • Primärreaktion der Fotosynthese
      • Einleitung zu Primärreaktion der Fotosynthese
      • Lichtsammelkomplexe
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      • Primärvorgänge der Fotosynthese
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        • Einleitung zu Abhängigkeit der Fotosyntheserate von Außenfaktoren
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      • Fotosynthesevarianten: Anpassung an die Umwelt
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      • Zusammenfassung: Fotosynthese
    • Chemosynthese: es funktioniert auch ohne Licht
      • Einleitung zu Chemosynthese: es funktioniert auch ohne Licht
      • autotrophe Assimilation am Beispiel nitrifizierender Bakterien
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    • Einleitung zu Stoffwechsel vielzelliger Tiere - Wo kommt die Glukose her?
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      • Einleitung zu Zellatmung: Abhängigkeit von inneren und äußeren Faktoren
      • Energiebilanz und Regulation der Atmung
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      • Regulation der Phosphofruktokinase (PFK)
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      • Milchsäuregärung
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    • Zusammenfassung: Zellatmung
      • Einleitung zu Zusammenfassung: Zellatmung
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