allosterische Wechselwirkung
- Enzyme können durch Veränderungen in ihrer Aktivität beeinflusst werden. Die Hauptmodifikation ist dabei die Phosphorylierung des Enzyms. Das heißt, das Enzym wird durch das Anhängen einer Phosphatgruppe an einer bestimmten Bindestelle aktiviert (oder deaktiviert).
- Derartige Enzymmodifikationen finden sich oft bei Schlüsselenzymen des Stoffwechsels. Sie werden durch Anhängen eines Phosphatrestes in den enzymatisch aktiven Zustand versetzt. So können beispielsweise Auf- und Abbauwege über ein Signal an- bzw. ausgeschaltet werden.
Allosterische Hemmung und nichtkompetitive Hemmung können vom Mechanismus her gleichgesetzt werden. Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums, verändert es aber so, dass die Aktivität des Enzyms herabgesetzt wird. Es gibt ebenso den Fall der allosterischen Aktivierung. Auch hier bindet ein Molekül (dann Aktivator genannt) an das Enzym.
Beispiel: Glykogenphosphorylase und Glykogensynthase zum Abbau bzw. Aufbau des tierischen Speicherstoffs Glykogen.
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