Enzymhemmung

Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit / Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen

Das optimale Zusammenspiel von Enzym und Substrat ermöglicht eine schnellstmögliche Umsetzung des Substrats.

Liegt die maximale Substratkonzentration vor (Sättigungsbereich der Michaelis-Menten-Kinetik), kann die Wechselzahl bestimmt werden. Die Wechselzahl beschreibt die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeiteinheit umgesetzt werden.

Die Carboanhydrase kann 600.000 Substratmoleküle pro Sekunde umsetzen, Lysozym hingegen nur 30 Substratmoleküle pro Minute. Diese Werte (KM, vmax und die Wechselzahl) sind für ein Enzym und ein Substrat spezifisch.

Wird das optimale Zusammenspiel gestört, spricht man von Enzymhemmung. Hierbei wird die Aktivität des Enzyms durch einen Inhibitor (Hemmstoff) negativ beeinflusst. Die Enzymhemmung kann reversibel (= kann rückgängig gemacht werden) oder irreversibel (= nicht rückgängig zu machen) sein. $\rightarrow$ Katalysatorgifte

Man unterscheidet weiterhin, unabhängig davon, ob sie reversibel oder irreversibel ist, zwei Arten der Hemmung:

kompetitive Hemmung

nicht kompetitive Hemmung

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Physikalische Chemie

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Chemische Thermodynamik
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  - Einleitung zu Fundamentale Begriffe der Chemie
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  - Der dritte Hauptsatz der Thermodynamik
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- Auf einen Blick: Hauptsätze der Thermodynamik
- Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
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