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Enzymhemmung

Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen

Das optimale Zusammenspiel von Enzym und Substrat ermöglicht eine schnellstmögliche Umsetzung des Substrats.

Liegt die maximale Substratkonzentration vor (Sättigungsbereich der Michaelis-Menten-Kinetik), kann die Wechselzahl bestimmt werden. Die Wechselzahl beschreibt die Anzahl der Substratmoleküle, die pro Zeiteinheit umgesetzt werden.

Die Carboanhydrase kann 600.000 Substratmoleküle pro Sekunde umsetzen, Lysozym hingegen nur 30 Substratmoleküle pro Minute. Diese Werte (KM, vmax und die Wechselzahl) sind für ein Enzym und ein Substrat spezifisch.

Wird das optimale Zusammenspiel gestört, spricht man von EnzymHemmung. Hierbei wird die Aktivität des Enzyms durch einen Inhibitor (Hemmstoff) negativ beeinflusst. Die Enzymhemmung kann reversibel (= kann rückgängig gemacht werden) oder irreversibel (= nicht rückgängig zu machen) sein. $\rightarrow$ Katalysatorgifte

Man unterscheidet weiterhin, unabhängig davon, ob sie reversibel oder irreversibel ist, zwei Arten der Hemmung:

  •       nicht kompetitive Hemmung

 

Lückentext
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Enzymhemmung kann (= kann rückgängig gemacht werden) oder (= nicht rückgängig zu machen) sein. $\rightarrow$ Katalysatorgifte

Man unterscheidet, unabhängig davon, ob sie reversibel oder irreversibel ist, zwei Arten der Hemmung:   Hemmung und   Hemmung
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Vorstellung des Online-Kurses Physikalische ChemiePhysikalische Chemie
Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Physikalische Chemie

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Diese Themen werden im Kurs behandelt:

[Bitte auf Kapitelüberschriften klicken, um Unterthemen anzuzeigen]

  • Chemische Thermodynamik
    • Einleitung zu Chemische Thermodynamik
    • Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Einleitung zu Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Energie
      • Chemische Thermodynamik und Energetik
    • Grundlagen
      • Einleitung zu Grundlagen
      • Erhaltungssätze
      • Systemarten & Reaktionsbedingungen
    • Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Einleitung zu Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Enthalpie
        • Einleitung zu Enthalpie
        • Der Satz von Hess
        • Kalorimetrie
      • innere Energie
      • Entropie und der zweite Hauptsatz der Thermodynamik
      • Der dritte Hauptsatz der Thermodynamik
      • Freie Enthalpie
    • Auf einen Blick: Hauptsätze der Thermodynamik
    • Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Bestimmung der Wärmekapazität eines Kalorimeters
      • Der Taschenwärmer
  • Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Einleitung zu Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Einleitung zu Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Temperatur
      • Katalysator
      • Druck und Zerteilungsgrad
    • Anwendungsbeispiele
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele
      • Fotometrie
      • Potentiometrie
    • Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Einleitung zu Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Enzyme
      • Exkurs: Katalyse
        • Einleitung zu Exkurs: Katalyse
        • Chemisorption
        • Homogene und heterogene Katalyse
        • Katalysatorgifte
      • Enzymreaktionen
        • Einleitung zu Enzymreaktionen
        • Substrat- und Wirkungsspezifität
        • Aktives Zentrum
        • Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
        • Michaelis-Menten-Kinetik
        • Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
        • Enzymhemmung
          • Einleitung zu Enzymhemmung
          • Kompetitive Hemmung
          • Nichtkompetitive Hemmung
        • Denaturierung
        • Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
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  • Miriam

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