Denaturierung

Proteine im Ei denaturieren durch Hitze, die Büroklammern bilden zu dem Vorgang eine Analogie auf Molekülebene

Stattdessen werden Wasserstoffbrückenbindungen gebrochen oder neu gebildet, also für gewöhnlich Bindungen zwischen Kettenabschnitten, wodurch häufig eine Veränderung der Tertiärstruktur eintritt. Dies hat meist zur Folge, dass die Aktivität der Enzyme eingeschränkt oder ganz zerstört wird, außerdem nimmt oft die Löslichkeit ab, was die Wirksamkeit der Enzyme weiter einschränkt. Letzteres kennt man als „Ausflocken“ oder „Gerinnung“. Eine Hitzedenaturierung kann (wie andere Denaturierungen) reversibel sein, wenn die strukturellen Veränderungen noch nicht zu tiefgreifend sind, häufig ist sie aber irreversibel (unumkehrbar). Die Temperatur, bei der die Denaturierung der Enzyme beginnt, ist je nach Aufbau und Organismus recht unterschiedlich. So können die Enzyme hyperthermophiler Archaeen Temperaturen weit über 80 °C aushalten. Beim Menschen hingegen können Proteine und Enzyme bereits bei Fieber über 40 °C denaturieren. Möchte man sichergehen, dass eine Hitzedenaturierung vollständig erfolgt, sollte eine Temperatur von deutlich über 100 °C bei erhöhtem Druck über eine vorgegebene Zeit eingehalten werden, was einer Sterilisation entspricht.

Schwermetalle

Von den chemischen Einflüssen, welche die Wirkung von Enzymen einschränken oder ganz aufheben können, seien noch die Schwermetalle erwähnt. Diese können sich, meist in Form ihrer Ionen, unter bestimmten Voraussetzungen irreversibel an das aktive Zentrum des Enzyms heften, wodurch die katalytische Wirkung des Enzyms dauerhaft zerstört wird. Manche Schwermetalle wie Kupfer können auch mit den Schwefelresten mancher Aminosäuren (wie Cystein) reagieren, was, auch wenn es außerhalb des aktiven Zentrums erfolgt, die Raumstruktur stören und so die Wirksamkeit des Enzyms beeinflussen kann. Komplexbildung von Schwermetallen mit stickstoffhaltigen Resten und Carboxylgruppen ist ein weiterer Vorgang, bei dem die Struktur verändert werden kann.