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Nichtkompetitive Hemmung

Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen / Enzymhemmung

Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrums bzw. der Substratbindestelle.

  • Die Inhibitorbindung erfolgt weniger spezifisch, verändert aber die Raumstruktur des aktiven Zentrums! Das eigentliche Substrat kann nicht so gut gebunden werden.

  • Inhibitoren sind oft Schwermetalle (Hg2+, Pb2+).

  • Nichtkompetitive Inhibition kann sehr gut zur Regulation von Stoffwechselwegen eingesetzt werden, z.B. bei der Synthese des Isoleucins. Das Endprodukt Isoleucin hemmt das erste Enzym des Stoffwechselweges. Die Isoleucinproduktion wird damit „heruntergefahren”.

nicht kompetitive Hemmung: Der Inhibitor bindet außerhalb des aktiven Zentrum. Das aktive Zentrum ist frei für das Substrat. Betrachtet man, welche Enzymzustände es gibt, so finden sich das freie Enzym mit Inhibtor (IE) sowie das substratbesetzte Enzym mit Inhibitor (IES). Der Inhibitor bindet unabhängig vom Substrat bzw. der Substratkonzentration an das Enzym! Damit wird – durch Veränderung des aktiven Zentrums durch den Einfluss des Inhibitors – die Geschwindigkeit des Enzyms derart beeinflusst, dass ein „neuer“ Maximalwert erreicht wird, der unter vmax der ungehemmten Enzymreaktion liegt. Die Steigerung der Substratkonzentration führt zum „gehemmten“ Maximalwert, kann aber nie das „ungehemmte“ vmax erreichen!

Das aktive Zentrum ist frei für das Substrat. Betrachtet man, welche Enzymzustände es gibt, so finden sich das freie Enzym mit Inhibitor IE sowie das substratbesetzte Enzym mit Inhibitor IES. Der Inhibitor bindet unabhängig vom Substrat bzw. der Substratkonzentration an das Enzym! Damit wird – durch Veränderung des aktiven Zentrums durch den Einfluss des Inhibitors – die Geschwindigkeit des Enzyms derart beeinflusst, dass ein „neuer“ Maximalwert erreicht wird, der unter vmax der ungehemmten Enzymreaktion liegt. Die Steigerung der Substratkonzentration führt zum „gehemmten“ Maximalwert, kann aber nie das „ungehemmte“ $v_{max}$ erreichen!

Isoleucin-Biosyntheseweg - Die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt.

Isoleucin-Biosyntheseweg: Die erste Enzymreaktion wird vom Endprodukt gehemmt.

Lückentext
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Betrachtet man, welche Enzymzustände es gibt, so finden sich das freie Enzym mit Inhibitor IE sowie das substratbesetzte Enzym mit Inhibitor IES. Der Inhibitor bindet vom Substrat bzw. der Substratkonzentration an das Enzym. Damit wird – durch Veränderung des aktiven Zentrums durch den Einfluss des Inhibitors – die Geschwindigkeit des Enzyms derart beeinflusst, dass ein „neuer“  erreicht wird, der $v_{max}$ der ungehemmten Enzymreaktion liegt. Die Steigerung der Substratkonzentration führt zum „gehemmten“ Maximalwert, kann aber nie das „ungehemmte“ $v_{max}$ erreichen!



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Vorstellung des Online-Kurses Physikalische ChemiePhysikalische Chemie
Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Physikalische Chemie

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Diese Themen werden im Kurs behandelt:

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  • Chemische Thermodynamik
    • Einleitung zu Chemische Thermodynamik
    • Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Einleitung zu Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Energie
      • Chemische Thermodynamik und Energetik
    • Grundlagen
      • Einleitung zu Grundlagen
      • Erhaltungssätze
      • Systemarten & Reaktionsbedingungen
    • Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Einleitung zu Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Enthalpie
        • Einleitung zu Enthalpie
        • Der Satz von Hess
        • Kalorimetrie
      • innere Energie
      • Entropie und der zweite Hauptsatz der Thermodynamik
      • Der dritte Hauptsatz der Thermodynamik
      • Freie Enthalpie
    • Auf einen Blick: Hauptsätze der Thermodynamik
    • Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Bestimmung der Wärmekapazität eines Kalorimeters
      • Der Taschenwärmer
  • Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Einleitung zu Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Einleitung zu Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Temperatur
      • Katalysator
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      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele
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    • Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Einleitung zu Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Enzyme
      • Exkurs: Katalyse
        • Einleitung zu Exkurs: Katalyse
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        • Einleitung zu Enzymreaktionen
        • Substrat- und Wirkungsspezifität
        • Aktives Zentrum
        • Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
        • Michaelis-Menten-Kinetik
        • Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
        • Enzymhemmung
          • Einleitung zu Enzymhemmung
          • Kompetitive Hemmung
          • Nichtkompetitive Hemmung
        • Denaturierung
        • Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
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