Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit / Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen
Das im Enzym (am aktiven Zentrum) gebundene Substrat wird durch die Interaktion mit den katalytisch aktiven Aminosäureresten im aktiven Zentrum umgewandelt. Das entstandene Produkt wird schnell aus dem Enzym freigesetzt $(E+P)$. Das Enzym kann direkt in der nächsten Reaktion eingesetzt werden. Es verlässt die Reaktion unverändert!
Diese sog. aktiven Zentren (im Englischen: „active sites“) bestehen aus räumlich benachbarten (aber nicht unbedingt in der Primärstruktur aufeinanderfolgenden) Aminosäure-Resten. Sie sind für die katalytische Aktivität der Enzyme und die Spezifität der Reaktion unmittelbar verantwortlich. Auch prosthetische Gruppen können sich im aktiven Zentrum befinden und an der Katalyse beteiligt sein, wie z.B. Zinkionen bei den Zink-Proteinasen, Eisen-Schwefel-Cluster bei den Eisen-Schwefel-Enzymen oder Häm bei den Cytochromen.
Gezeigt wurde eine modellhafte Darstellung der Hexokinase-Reaktion. Hier wird aus ATP und Glukose $\rightarrow$ Glukose-6-Phosphat gebildet. Hexokinase ist sehr flexibel, ähnlich wie „Pac-Man"
öffnet und schließt das aktive Zentrum, um sich den Substraten anzupassen (= induced fit).
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