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Kompetitive Hemmung

Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen / Enzymhemmung

 

Vom lateinischen „competitor“ = Mitbewerber abgeleitete  Bezeichnung für die folgende Situation:

Der Inhibitor ist dem Substrat in seiner Struktur sehr ähnlich. Beide – Substrat und Inhibitor – haben ihre Bindungsstelle im aktiven Zentrum. Daher können nicht beide möglichen Bindungspartner gleichzeitig an das Enzym binden! Es gibt somit drei Möglichkeiten, wie das Enzym vorliegen kann: als freies Enzym E, als Enzym-Substrat-Komplex ES oder als Enzym-Inhibitor-Komplex EI. Die Anfangssteigung der gehemmten Enzymreaktion ist flacher, die Messung betrachtet nur umgesetztes Substrat.

Situation: Inhibitor ist sehr ähnlich der Subtratstruktur. Beide – Substrat und Inhibitor – haben ihre Bindestelle im aktiven Zentrum. Daher können nicht beide möglichen Bindungspartner gleichzeitig an das Enzym binden! Es gibt daher drei Möglichkeiten, wie das Enzym vorliegen kann: Als freies Enzym E, als Enzym-Substrat-Komplex ES oder als Enzym-Inhibitor-Komplex EI. Die Anfangssteigerung der gehemmten Enzymreaktion ist flacher, die Messung betrachtet nur umgesetztes Substrat. Da nun ein Wettbewerb zwischen ES und EI besteht, aber nur ES zu einem messbaren Produkt führt, wird die Enzymreaktion langsamer. Bei steigender Substratkonzentration, verdrängt das Substrat den Inhibitor nach und nach. Die enzym- und substratspezifische Maximalgeschwindigkeit wird erreicht!

Da nun ein Wettbewerb zwischen ES und EI besteht („competition“!), aber nur ES zu einem messbaren Produkt führt, wird die Enzymreaktion langsamer. Bei steigender Substratkonzentration verdrängt das Substrat den Inhibitor nach und nach. Die enzym- und substratspezifische Maximalgeschwindigkeit wird erreicht!

  •  Das Inhibitormolekül ist der Struktur des Enzymsubstrats sehr ähnlich ($\rightarrow$Substratanalogon.)
  •  Inhibitor bindet im aktiven Zentrum!
  •  Das Substratanalogon (= Inhibitor) kann vom Enzym nicht umgesetzt werden und hemmt dadurch die Enzymwirkung.
  •  Substrat und Inhibitor können nicht gleichzeitig an das Enzym binden, da beide die gleiche Position im Enzym besetzen (aktives Zentrum). Ein Wettbewerb (engl. competition) zwischen dem eigentlichen Substrat und dem Inhibitor entsteht.
  •  Der Inhibitor wird durch Zugabe von hohen Mengen Substrat verdrängt!
  •  Welches Substrat in welchem Maße umgesetzt wird, hängt vor allem von der Konzentration, aber auch vom spezifischen Bindevermögen zum aktiven Zentrum ab.
Beispiel:Die Alkohol-Dehydrogenase (ADH) baut Ethanol ab, es entsteht Pyruvat, das nun im Stoffwechsel z.B. zur Energiegewinnung verwendet werden kann. Andere Alkohole wie z.B. Methanol binden ebenso an die ADH. Methanol wird von ihr in Formaldehyd und weiter zu Ameisensäure umgewandelt, was zu Vergiftungen im Körper führt. Der kompetitive Hemmstoff Methanol wird durch Gabe von Ethanol (dem eigentlichen Substrat) verdrängt, die Vergiftung verhindert. Dies kann auf Kosten der Krankenkasse erfolgen, da es sich dann bei Ethanol um ein sinnvolles „Gegengift“ handelt.

 

Lückentext
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Ein Inhibitor wird durch Zugabe von hohen Mengen Substrat . Welches Substrat in welchem Maße umgesetzt wird, hängt vor allem von der , aber auch vom spezifischen zum aktiven Zentrum ab.
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Vorstellung des Online-Kurses Physikalische ChemiePhysikalische Chemie
Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Physikalische Chemie

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Diese Themen werden im Kurs behandelt:

[Bitte auf Kapitelüberschriften klicken, um Unterthemen anzuzeigen]

  • Chemische Thermodynamik
    • Einleitung zu Chemische Thermodynamik
    • Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Einleitung zu Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Energie
      • Chemische Thermodynamik und Energetik
    • Grundlagen
      • Einleitung zu Grundlagen
      • Erhaltungssätze
      • Systemarten & Reaktionsbedingungen
    • Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Einleitung zu Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Enthalpie
        • Einleitung zu Enthalpie
        • Der Satz von Hess
        • Kalorimetrie
      • innere Energie
      • Entropie und der zweite Hauptsatz der Thermodynamik
      • Der dritte Hauptsatz der Thermodynamik
      • Freie Enthalpie
    • Auf einen Blick: Hauptsätze der Thermodynamik
    • Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Bestimmung der Wärmekapazität eines Kalorimeters
      • Der Taschenwärmer
  • Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Einleitung zu Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Einleitung zu Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Temperatur
      • Katalysator
      • Druck und Zerteilungsgrad
    • Anwendungsbeispiele
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele
      • Fotometrie
      • Potentiometrie
    • Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Einleitung zu Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Enzyme
      • Exkurs: Katalyse
        • Einleitung zu Exkurs: Katalyse
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        • Homogene und heterogene Katalyse
        • Katalysatorgifte
      • Enzymreaktionen
        • Einleitung zu Enzymreaktionen
        • Substrat- und Wirkungsspezifität
        • Aktives Zentrum
        • Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
        • Michaelis-Menten-Kinetik
        • Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
        • Enzymhemmung
          • Einleitung zu Enzymhemmung
          • Kompetitive Hemmung
          • Nichtkompetitive Hemmung
        • Denaturierung
        • Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
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