Kompetitive Hemmung
Vom lateinischen „competitor“ = Mitbewerber abgeleitete Bezeichnung für die folgende Situation:
Der Inhibitor ist dem Substrat in seiner Struktur sehr ähnlich. Beide – Substrat und Inhibitor – haben ihre Bindungsstelle im aktiven Zentrum. Daher können nicht beide möglichen Bindungspartner gleichzeitig an das Enzym binden! Es gibt somit drei Möglichkeiten, wie das Enzym vorliegen kann: als freies Enzym E, als Enzym-Substrat-Komplex ES oder als Enzym-Inhibitor-Komplex EI. Die Anfangssteigung der gehemmten Enzymreaktion ist flacher, die Messung betrachtet nur umgesetztes Substrat.
Da nun ein Wettbewerb zwischen ES und EI besteht („competition“!), aber nur ES zu einem messbaren Produkt führt, wird die Enzymreaktion langsamer. Bei steigender Substratkonzentration verdrängt das Substrat den Inhibitor nach und nach. Die enzym- und substratspezifische Maximalgeschwindigkeit wird erreicht!
- Das Inhibitormolekül ist der Struktur des Enzymsubstrats sehr ähnlich ($\rightarrow$Substratanalogon.)
- Inhibitor bindet im aktiven Zentrum!
- Das Substratanalogon (= Inhibitor) kann vom Enzym nicht umgesetzt werden und hemmt dadurch die Enzymwirkung.
- Substrat und Inhibitor können nicht gleichzeitig an das Enzym binden, da beide die gleiche Position im Enzym besetzen (aktives Zentrum). Ein Wettbewerb (engl. competition) zwischen dem eigentlichen Substrat und dem Inhibitor entsteht.
- Der Inhibitor wird durch Zugabe von hohen Mengen Substrat verdrängt!
- Welches Substrat in welchem Maße umgesetzt wird, hängt vor allem von der Konzentration, aber auch vom spezifischen Bindevermögen zum aktiven Zentrum ab.
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