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Michaelis-Menten-Kinetik

Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit / Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik / Enzymreaktionen

Michaelis-Menten- Konstante: Substrakonzentration, bei der die halbe Sättigung erreicht ist.

Was passiert, wenn die Substratkonzentration bei einer Enzymreaktion erhöht wird?

Die Reaktionsgeschwindigkeit nimmt zu; dies geschieht so lange, bis alle Enzymmoleküle arbeiten.

Merkhilfe: „Supermarktkassen"

dann ist die maximale Geschwindigkeit der Reaktion erreicht ($v_{max}$).

Abhängigkeit der Reaktionsgeschwindigkeit einer Enzymreaktion von der Konzentration des umzusetzenden Substrats

Die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird, bezeichnet man als Michaelis-Menten-Konstante $K_M$. Der Kurvenverlauf wird mit dem Begriff Sättigungskurve bezeichnet.

Dieses Phänomen wurde zum ersten Mal 1913 von dem Chemiker Leonor Michaelis und seiner Doktorandin Maud Menten beschrieben.

Michaelis-Menten-Kinetik

 

$v = \dfrac{v_{max} \cdot \left [ S \right ]}{K_M + \left [ S \right ]}$

 

$v_{max}$: maximale Reaktionsgeschwindigkeit

$K_M$: charakteristisch für jedes Enzym-Substrat-Paar

$\left [ S \right ]$: Substratkonzentration

 

 

Dieser Inhalt ist Bestandteil des Online-Kurses

Physikalische Chemie

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Diese Themen werden im Kurs behandelt:

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  • Chemische Thermodynamik
    • Einleitung zu Chemische Thermodynamik
    • Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Einleitung zu Fundamentale Begriffe der Chemie
      • Energie
      • Chemische Thermodynamik und Energetik
    • Grundlagen
      • Einleitung zu Grundlagen
      • Erhaltungssätze
      • Systemarten & Reaktionsbedingungen
    • Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Einleitung zu Zustandsgrößen und ihre Regeln
      • Enthalpie
        • Einleitung zu Enthalpie
        • Der Satz von Hess
        • Kalorimetrie
      • innere Energie
      • Entropie und der zweite Hauptsatz der Thermodynamik
      • Der dritte Hauptsatz der Thermodynamik
      • Freie Enthalpie
    • Auf einen Blick: Hauptsätze der Thermodynamik
    • Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele zum Verständis der Thermodynamik
      • Bestimmung der Wärmekapazität eines Kalorimeters
      • Der Taschenwärmer
  • Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Einleitung zu Kinetik: rund um die Reaktionsgeschwindigkeit
    • Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Einleitung zu Reaktionsgeschwindigkeit: beinflussende Faktoren
      • Temperatur
      • Katalysator
      • Druck und Zerteilungsgrad
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      • Einleitung zu Anwendungsbeispiele
      • Fotometrie
      • Potentiometrie
    • Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Einleitung zu Biokatalysator Enzym - Enzymkinetik
      • Enzyme
      • Exkurs: Katalyse
        • Einleitung zu Exkurs: Katalyse
        • Chemisorption
        • Homogene und heterogene Katalyse
        • Katalysatorgifte
      • Enzymreaktionen
        • Einleitung zu Enzymreaktionen
        • Substrat- und Wirkungsspezifität
        • Aktives Zentrum
        • Katalasereaktion – Beispiel einer Enzymreaktion
        • Michaelis-Menten-Kinetik
        • Biokatalysatoren – Einfluss von Temperatur und pH auf Enzyme
        • Enzymhemmung
          • Einleitung zu Enzymhemmung
          • Kompetitive Hemmung
          • Nichtkompetitive Hemmung
        • Denaturierung
        • Experiment: Temperaturabhängigkeit der Amylase
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