Strukturebenen der Proteinfaltung
Primärstruktur
Abfolge (Sequenz) der einzelnen Aminosäuren innerhalb eines Peptids: AS1–AS2–AS3–AS4- ..
Sekundärstruktur
Dreidimensionale Anordnung der Aminosäuren im Raum, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen, teilweise auch durch Disulfidbrücken, man unterscheidet folgende Arten:
- α-Helix: Die α-Helix ist die häufigste Sekundärstruktur in Proteinen. Ihre helikale (schraubenförmige) Struktur resultiert hauptsächlich aus intramolekularen Wasserstoff-Brückenbindungen zwischen den Carbonyl- und Amino-Gruppen des Peptid-Rückgrats, die sich fast parallel zur Achse der Helix ausbilden. Dabei bildet die Carbonyl-Gruppe der ersten (n-ten) Aminosäure eine Wasserstoff-Brücke mit dem Wasserstoff-Atom der 5. (n+4-ten) Aminosäure aus.
- β-Faltblatt: Ketten, so angeordnet, dass jeweils die Aminogruppe einer Peptidbindung gegenüber der Carbonylgruppe einer anderen Peptid-Bindung liegt. Das β-Faltblatt ist eine gefaltete Sekundärstruktur der Proteine. Bei einem β-Faltblatt legen sich Teile der Aminosäurekette längs nebeneinander, entweder parallel (gleichsinnig) oder antiparallel (gegenläufig). Die Struktur wird durch Wasserstoff-Brücken zwischen den Carbonyl- und Amino-Gruppen der nebeneinander-liegenden Ketten stabilisiert die Struktur. Die Seitenketten der Aminosäuren ragen dabei abwechselnd nach beiden Seiten senkrecht aus der Faltblatt-Ebene.
Tertiärstruktur
Übergeordnete räumliche Anordnung der Sekundärstrukturen, der Kette. Die Strukturen entstehen aufgrund intra- und intermolekularer Wechselwirkungen durch Wasserstoff-Brückenbindungen, Ladungs- und Dispersionswechselwirkungen (Ionenbindungen, Disulfidbrückenbindungen, Van-der-Waals-Wechselwirkungen) zwischen einzelnen Ketten oder Kettenteilen. Diese Struktur ist unerlässlich für die Funktionsfähigkeit der Proteine. Geht diese verloren (= Denaturierung), ist das Protein funktionslos.
Quartärstruktur
Assoziation mehrerer Polymerketten zu größeren Einheiten, weitere Funktionsfähigkeitsebene, Proteinkomplex.
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